ТЪРСИ

Макромолекулата е молекула с висока молекулна маса. Конфигурацията на макромолекулата

Макромолекулата е молекула, която имас високо молекулно тегло. Нейната структура е представена под формата на многократно повтарящи се връзки. Нека да разгледаме характеристиките на тези съединения, тяхното значение за жизнената дейност на живите същества.

макромолекулата е

Характеристики на състава

Биологичните макромолекули се формират от стотици хиляди малки първоначални вещества. За живите организми съществуват три основни вида макромолекули: протеини, полизахариди, нуклеинови киселини.

Изходните мономери за тях самонозахариди, нуклеотиди, аминокиселини. Макромолекулата е почти 90% от клетъчната маса. В зависимост от последователността на аминокиселинните остатъци се образува специфична протеинова молекула.

Високомолекулни вещества са тези, които имат моларна маса по-голяма от 103 Da.

видове молекули

История на външния вид

Кога се появи макромолекулата? Тази концепция беше въведена от Нобеловия лауреат в областта на химията Херман Стаудингер през 1922 г.

Полимерната бобина може да се разглежда във форматазаплетена нишка, която се формира от случайно размахване на намотката около стаята. Тази заплитане системно променя своята конформация, това е пространствената конфигурация на макромолекулата. Това е подобно на траекторията на движението на Брауни.

Налице е образуването на такава заплита,че на определено разстояние полимерната верига "губи" информация за посоката. Говоренето за заплитането може да бъде в случая, когато високомолекулните съединения по дължината ще бъдат много по-големи от дължината на структурния фрагмент.

брой молекули

Гъвкава конфигурация

Макромолекулата е гъста конформация вВъзможно е да се сравнят обемната фракция на полимера с единица. Глобуларното състояние се реализира в случаите, когато възниква взаимно привличане между отделните връзки на полимерите един с друг и външната среда.

Реплика на структурата на макромолекулата е тази част от водата, която е изградена като елемент от такава структура. Това е най-близката хидратирана среда на макромолекулата.

основна структура

Характеристики на протеиновата молекула

Протеиновите макромолекули са хидрофилнивещества. Когато се разтваря във вода, сухият протеин, първоначално се набъбва, след това има постепенно преминаване към разтвора. По време на подуване водните молекули навлизат във вътрешността на протеина, свързвайки неговата структура с полярни групи. В този случай се освобождава близкото опаковане на полипептидната верига. Повишената протеинова молекула се счита за обратното решение. С последващата абсорбция на водните молекули, протеиновите молекули се отделят от общата маса и протича процес на разтваряне.

Но подуването на протеиновата молекула във всички случаи не води до разтваряне. Например, колагенът след абсорбцията на водни молекули остава в подуто състояние.

високо молекулни съединения

Теория на хидратацията

Високомолекулните съединения според тази теория не сапросто адсорбирания, електростатично свързване настъпва с полярни молекули вода, фрагменти на страничните аминокиселинни радикали, които имат отрицателен заряд, както и основни аминокиселини, които носят положителен заряд.

Частично хидрирана вода е свързана с пептидни групи, които образуват водородни връзки с водни молекули.

Например, полипептидите набъбват, които иматнеполярни странични групи. Когато се свързва с пептидните групи, той разширява полипептидните вериги. Наличието на интер-верижни мостове не позволява на протеиновите молекули да се отделят напълно, да преминат под формата на разтвор.

Структурата на макромолекулите се разрушава при нагряване, което води до пропастта и освобождаването на полипептидните вериги.

биологични макромолекули

Характеристики на Желатин

Химическият състав на желатин е подобен на колагена, образува вискозна течност с вода. Сред характерните свойства на желатин може да се разграничи способността му да се желира.

Тези видове молекули се използват като хемостатични и заместващи плазма агенти. Способността на желатина да образува гелове се използва при производството на капсули във фармацевтичната промишленост.

Разтворимост на макромолекули

Тези видове молекули са различниразтворимост във вода. Тя се определя от аминокиселинния състав. В присъствието на полярни аминокиселини в структурата, способността за разтваряне във вода се увеличава значително.

Тази характеристика също се влияе от функциятамакромолекулна организация. Глобуларните протеини имат по-висока разтворимост от фибриларните макромолекули. В хода на множество експерименти беше установена зависимостта на разтварянето от характеристиките на използвания разтворител.

Първичната структура на всяка протеинова молекула е различна, което дава на протеина индивидуални свойства. Наличието на напречни връзки между полипептидните вериги намалява разтворимостта.

Първичната структура на протеиновите молекули се формира от пептидни (амидни) връзки, когато се разрушава, настъпва денатуриране на протеин.

Осоляване

За да се увеличи разтворимостта на протеиновите молекулиизползвайте разтвори на неутрални соли. Например, по подобен начин е възможно да се извърши селективно утаяване на протеини, за да се извърши тяхното фракциониране. Полученият брой молекули зависи от първоначалния състав на сместа.

Особеността на протеините, които се получават чрез осоляване, е да се запазят биологичните характеристики след пълно отстраняване на солта.

Същността на процеса е да се отстранят анионите икатиони на протеиновата обвивка на солена хидрата, осигуряваща стабилността на макромолекулата. Максималният брой протеинови молекули се осолява с помощта на сулфати. Този метод се използва за пречистване и отделяне на протеинови макромолекули, тъй като те значително се различават по големината на заряда и параметрите на хидратираната черупка. Всеки протеин има своя собствена осоляваща зона, т.е. за него трябва да вземете сол на дадена концентрация.

протеинови макромолекули

Аминокиселини

В момента има около двеста аминокиселини, които са част от протеиновите молекули. В зависимост от структурата те се разделят на две групи:

  • протеиногенни, които са част от макромолекули;
  • непротеиногенни, които не участват активно в образуването на протеини.

Учените са успели да разчленят последователността.аминокиселини в много протеинови молекули от животински и растителен произход. Сред аминокиселините, които са доста често в състава на протеиновите молекули, отбелязваме серин, глицин, левцин, аланин. Всеки естествен биополимер се характеризира със свой собствен аминокиселинен състав. Например, протамините включват около 85% аргинин, но те не съдържат кисели, циклични аминокиселини. Фиброинът е естествена копринена молекула, съдържаща около половината глицин. В колагена има редки аминокиселини като хидроксипролин, хидроксилизин, които отсъстват в други протеинови макромолекули.

Аминокиселинният състав се определя не само от характеристиките на аминокиселините, но и от функциите и целта на протеиновите макромолекули. Тяхната последователност се определя от генетичния код.

Нива на структурна организация на биополимери

Има четири нива: първичен, вторичен, третичен и също кватернерни. Всяка структура има свои собствени отличителни характеристики.

Първичната структура на протеиновите молекули е линейна полипептидна верига на аминокиселинни остатъци, свързани чрез пептидни връзки.

Тази структура е най-стабилна, тъй като съществуват пептидни ковалентни връзки между карбоксилната група на една аминокиселина и амино групата на друга молекула.

Вторичната структура включва сгъване на полипептидна верига, използваща водородни връзки в спирална форма.

Третичният тип биополимер се получава чрез пространствено сгъване на полипептида. Спиралните и многопластови сгънати форми на третични структури са разделени.

За глобуларните протеини елипсоидната форма е характерна, а за фибриларните молекули е присъща удължена форма.

Ако макромолекулата съдържа само еднаполипептидна верига, протеинът има само третична структура. Например, това е мускулен протеин (миоглобин), който се изисква за свързване с кислород. Някои биополимери са съставени от няколко полипептидни вериги, всяка от които има третична структура. В този случай макромолекулата има кватернерна структура, състояща се от няколко глобула, комбинирани в голяма структура. Хемоглобинът може да се счита за единствен кватернерен протеин, който съдържа около 8% от хистидин. Той е активният вътреклетъчен буфер в еритроцитите, който позволява поддържането на рН стойността на кръвта на стабилно ниво.

Нуклеинови киселини

Те са високомолекулни съединения,които се образуват от нуклеотидни фрагменти. РНК и ДНК се намират във всички живи клетки, те изпълняват функцията за съхраняване, прехвърляне и прилагане на наследствена информация. Нуклеотидите действат като мономери. Всеки от тях има остатък от азотна основа, въглехидрати и фосфорна киселина. Изследванията показват, че принципът на комплемента (допълняемостта) се наблюдава в ДНК на различни живи организми. Нуклеиновите киселини са разтворими във вода, но не се разтварят в органични разтворители. Тези биополимери се унищожават чрез повишаване на температурата, ултравиолетово облъчване.

Вместо да приключи

В допълнение към различни протеини и нуклеинови киселини,макромолекулите са въглехидрати. Полизахаридите имат стотици мономери, които имат приятен вкусен вкус. Като примери за йерархичната структура на макромолекулите може да се цитират огромни молекули на протеини и нуклеинови киселини със сложни субединици.

Например, пространствената структура на глобуларнияпротеинова молекула е следствие от йерархичната многостепенна организация на аминокиселините. Между отделните нива има тясна връзка, елементите на по-високо ниво са свързани с долните слоеве.

Всички биополимери имат важна подобна функция. Те са строителни материали за живи клетки, отговорни за съхраняването и предаването на наследствена информация. Специфичните белтъчини са характерни за всяко живо същество, поради което биохимиците са изправени пред трудна и отговорна задача, решаваща, които спасяват живите организми от сигурна смърт.

  • Оценка: